Analyse des tumorrelevanten Proteins Survivin Molekulare Charakterisierung der Dimerisierung

Cecilia Vallet untersucht, wie der Wechsel zwischen der monomeren und der dimeren Form des Proteins Survivin reguliert ist. Es wird angenommen, dass Survivin im Rahmen seiner Funktionen als Zellzyklus-Regulator und Apoptose-Inhibitor als Monomer agiert, wohingegen es in Lösung als Homodimer vorliegt.

Cecilia Vallet untersucht, wie der Wechsel zwischen der monomeren und der dimeren Form des Proteins Survivin reguliert ist. Survivin ist in nahezu allen malignen Tumorerkrankungen überexprimiert und durch seine Rolle als Zellzyklus-Regulator und Apoptose-Inhibitor an zwei entscheidenden Prozessen der Onkogenese beteiligt. Es wird angenommen, dass Survivin im Rahmen seiner Funktionen als Zellzyklus-Regulator und Apoptose-Inhibitor als Monomer agiert, wohingegen es in Lösung als Homodimer vorliegt.

Der Inhalt

• Auswirkungen der Acetylierung an Lysin 129 auf die Dimerisierung von Survivin
• Einfluss des nukleären Exportsignals (NES) auf die Dimerisierung von Survivin
• Effekt des Survivin-Antagonisten S12 auf die Dimerisierung von Survivin
• Etablierung eines FRET-Assays zur Analyse der Dimerisierung von Survivin in vivo

Die Zielgruppen

• Dozenten und Studenten der Biomedizin, Biowissenschaften, Biochemie, Biologie, Chemie und Medizin
• Praktiker in diesen Bereichen

Der Autor

Cecilia Vallet verfasste ihre Masterarbeit bei Prof. Dr. Shirley Knauer am Zentrum für Medizinische Biotechnologie an der Universität Duisburg-Essen.

Cecilia Vallet untersucht, wie der Wechsel zwischen der monomeren und der dimeren Form des Proteins Survivin reguliert ist. Survivin ist in nahezu allen malignen Tumorerkrankungen überexprimiert und durch seine Rolle als Zellzyklus-Regulator und Apoptose-Inhibitor an zwei entscheidenden Prozessen der Onkogenese beteiligt. Es wird angenommen, dass Survivin im Rahmen seiner Funktionen als Zellzyklus-Regulator und Apoptose-Inhibitor als Monomer agiert, wohingegen es in Lösung als Homodimer vorliegt.