Bioanalytische Struktur Funktionsmessungen an Ionenkanaelen Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26

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  • Duits
  • Paperback
  • 9783658191443
  • 06 september 2017
  • 66 pagina's
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Samenvatting

David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann.



David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
Der Inhalt
  • Aufbau und Funktion von Connexin 26 und KcsA
  • Verwendete biochemischeund bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie
  • Bioinformatische Vorarbeiten
  • Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten
Die Zielgruppen
  • Lehrende und Studierende der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen Chemie
  • Expertinnen und Experten der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen Chemie
Der Autor David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.


David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.

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Inhoud

Taal
de
Bindwijze
Paperback
Oorspronkelijke releasedatum
06 september 2017
Aantal pagina's
66
Illustraties
Nee

Betrokkenen

Hoofdauteur
David Schmidt
Hoofduitgeverij
Springer Spektrum

Overige kenmerken

Editie
1. Aufl. 2017
Extra groot lettertype
Nee
Product breedte
148 mm
Product lengte
210 mm
Studieboek
Nee
Verpakking breedte
148 mm
Verpakking hoogte
210 mm
Verpakking lengte
210 mm
Verpakkingsgewicht
454 g

EAN

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9783658191443

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